Palabras clave
IgE
Epítopes
Alérgenos de artrópodos
Vespula
Polistes
Polybia
Solenopsis
Brachyponera
Phoneutria
Dermatophagoides
Proteína de veneno con alta concentración de cisteína
alergia
Análisis in silico
Cómo citar
Plaudit
Resumen
Objetivo: Evaluar la reactividad cruzada entre Sco m 5 y proteínas de artrópodos mediante análisis in silico e identificar posibles epítopes de unión a IgE.
Métodos: La homología de Sco m 5 y 15 alérgenos de artrópodos (Vespula, Polistes, Polybia, Solenopsis, Brachyponera, Phoneutria y Dermatophagoides) se evaluó con el servidor ALLERMATCH y PRALINE para alineamientos pareados y múltiples, respectivamente. Los árboles filogenéticos se realizaron a través del programa Molecular Evolutionary Genetics Analysis (MEGA). La predicción de epítopes se efectuó con el servidor Ellipro. La visualización de las proteínas se llevó a cabo con Pymol.
Resultados: El alineamiento múltiple arrojó una identidad del 50% y los alineamientos pareados entre Sco m 5 y las proteínas de artrópodos mostraron homología diversa. Dos epítopes lineales y uno conformacional se identificaron en Sco m 5, muy conservados en las proteínas de artrópodos estudiadas, como las abejas, avispas y hormigas.
Conclusión: La alta homología entre Sco m 5 y los alérgenos de otros artrópodos facilita la posible reactividad cruzada. La identificación de potenciales epítopes en regiones conservadas sustenta esta idea y sugieren puntos importantes para blancos terapéuticos en las alergias desencadenadas por venenos de artrópodos, especialmente Scolopendra spp. Es necesario emprender estudios in vitro e in vivo para demostrar estos hallazgos.
Palabras clave: Proteínas de artópodos; IgE; Epítopes; Alérgenos de artrópodos; Vespula; Polistes; Polybia; Solenopsis; Brachyponera; Phoneutria; Dermatophagoides; Proteína de veneno con alta concentración de cisteína; alergia; Análisis in silico.
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